Belangrijke factoren die de enzymatische activiteit beïnvloeden

enzymen zijn echter eiwitten op basis van complexe moleculen die door cellen worden geproduceerd. Er zijn verschillende enzymen, die betrokken zijn bij de verschillende biochemische reacties. Elk van deze enzymen die in ons lichaam aanwezig zijn, kan elke reactie van een bepaalde chemische stof of een reeks reacties beïnvloeden. Deze dienen als organische katalysatoren en verhogen de snelheid van de reacties waarin ze ingrijpen. Bij afwezigheid van een enzym wordt de snelheid van een chemische reactie buitengewoon langzaam. Sommige van deze reacties kunnen niet optreden als het type enzym niet aanwezig is in het lichaam.

Toelichting op enzymatische activiteit

Een enzym kan de snelheid van een meervoudige chemische reactie verhogen. Je zult verrast zijn te ontdekken dat studies hebben aangetoond dat ze een chemische reactie 10 miljard keer sneller kunnen maken. Chemische stoffen, die aan het begin van biochemische processen aanwezig zijn, die substraten worden genoemd, ondergaan chemische veranderingen om een ​​of meer eindproducten te vormen. In principe vormt de actieve plaats van de enzymen een tijdelijke binding met het substraat. Gedurende deze tijd verlaagt een enzym de activeringsenergie van de deelnemende moleculen, wat op zijn beurt de reactie versnelt. Nadat de reactie voorbij is, verlaat het nieuw gevormde product het oppervlak van het enzym en krijgt het enzym zijn oorspronkelijke vorm terug. Daarom kan worden gezegd dat hij deelneemt aan de reactie zonder te lijden aan fysieke of chemische veranderingen. Daarom wordt hetzelfde enzym keer op keer gebruikt voor een specifiek proces.

Factoren die de enzymatische activiteit beïnvloeden

Substraat- en enzymconcentraties hebben een impact op de activiteit van enzymen. Bovendien beïnvloeden omgevingscondities, zoals temperatuur, pH, de aanwezigheid van remmers, enz. Ook hun activiteiten. Elk van deze belangrijke factoren worden hieronder besproken:

Verandering in temperatuur

Alle enzymen hebben een gunstige temperatuur nodig om goed te werken. De snelheid van een biochemische reactie neemt toe met de temperatuurstijging. Dit komt omdat warmte de kinetische energie van de deelnemende moleculen verhoogt, wat een groter aantal botsingen daartussen veroorzaakt. Aan de andere kant wordt gevonden dat met name bij lage temperatuur de reactie langzaam wordt, omdat er minder contact is tussen het substraat en het enzym. Extreme temperaturen zijn echter niet goed voor enzymen. Onder invloed van zeer hoge temperatuur neigt het molecuul van het enzym te worden vervormd, omdat het de reactiesnelheid vertraagt. Met andere woorden, een gedenatureerd enzym voert zijn normale functies niet uit. In het menselijk lichaam is de optimale temperatuur waarbij de meeste enzymen zeer actief zijn, het bereik van 35 ° C tot 40 ° C (95 ° F tot 104 ° F). Er zijn enkele enzymen die een lagere temperatuur hebben.

Verandering van de pH-waarde

De efficiëntie van een enzym wordt sterk beïnvloed door de pH-waarde van zijn omgeving. Dit komt door het laden van de aminozuurcomponentveranderingen, met de verandering in de pH-waarde. Elk enzym wordt geactiveerd op een specifiek pH-niveau. Over het algemeen blijven de meeste enzymen stabiel en werken ze goed in het pH-bereik van 6 en 8. Er zijn echter bepaalde specifieke enzymen die alleen goed werken in zure of basische omgevingen. De gunstige pH-waarde voor een specifiek enzym hangt in feite af van het biologische systeem waarin u werkt. Wanneer de pH-waarde te hoog of te laag wordt, ondergaat de basisstructuur van het enzym een ​​verandering (of veranderingen). Dientengevolge bindt de actieve plaats van het enzym niet op de juiste wijze aan het substraat en wordt de activiteit van het enzym ernstig beïnvloed. Het enzym kan zelfs volledig stoppen met werken.

Substraatconcentratie

Substraatconcentratie speelt een belangrijke rol bij verschillende enzymen. Het is duidelijk dat dit te wijten is aan een hogere concentratie van het substraat, wat betekent dat een groter aantal substraatmoleculen betrokken zijn bij de activiteit van het enzym. Terwijl een lage concentratie substraat betekent dat een kleiner aantal moleculen zal worden geassocieerd met enzymen. Dit vermindert op zijn beurt de activiteit van het enzym. Wanneer de snelheid van een enzymatische reactie maximaal is en het enzym zich in de meest actieve toestand bevindt, zal een toename in substraatconcentratie geen enkel verschil maken in de activiteit van het enzym. In deze toestand wordt het substraat continu vervangen door een nieuwe actieve plaats van het enzym en is er geen ruimte om die extra moleculen toe te voegen.

Enzymconcentratie

In elke enzymatische reactie is de hoeveelheid substraatmoleculen die Behandeld is groter, vergeleken met de hoeveelheid enzymen. Een verhoging van de concentratie van de enzymen verhoogt de enzymatische activiteit om de eenvoudige reden, dat meer enzymen aan de reactie deelnemen. De snelheid van de reactie is rechtevenredig met de hoeveelheid beschikbare enzymen. Dit betekent echter niet dat een constante toename van de concentratie van de enzymen zal resulteren in een constante toename van de reactiesnelheid. Integendeel, een zeer hoge concentratie van enzymen, waar alle substraatmoleculen al worden gebruikt, heeft geen invloed op de reactiesnelheid. Om precies te zijn, als de reactiesnelheid eenmaal stabiel is, heeft een toename van de hoeveelheid enzymen geen invloed op de reactiesnelheid.

Remmers

Zoals de naam al doet vermoeden, zijn de remmers de stoffen, die de neiging hebben om de activiteiten van enzymen te vermijden. De remmers van het enzym interfereren met de functies van het enzym op twee verschillende manieren. Op basis hiervan zijn ze onderverdeeld in twee categorieën: concurrerende remmers en niet-competitieve remmers. Een competitieve remmer heeft een structuur die hetzelfde is als die van een substraatmolecuul en dus bindt deze gemakkelijk aan het geactiveerde centrum van het enzym en beperkt de bindende vorming van het enzym-substraatcomplex. Een niet-competitieve remmer is er een die de verandering (of veranderingen) in de vorm van de enzymen produceert door de reactie met zijn actieve plaats. In deze toestand kan het substraatmolecuul niet aan het enzym binden en daarom worden volgende activiteiten geblokkeerd.

Allostere factoren

Er zijn enkele enzymen die een actieve plaats hebben en een of meer regulatorische sites en ze staan ​​bekend als allosterische enzymen. Een molecuul dat zich bindt aan de plaatsen van regulering staat bekend als de allosterische factor. Wanneer dit molecuul in de celomgeving een zwakke niet-covalente binding op de plaats van regulatie vormt, worden de vorm van het enzym en zijn activeringscentrum gemodificeerd. Over het algemeen vermindert deze verandering de activiteit van het enzym, omdat het de vorming van een nieuw enzym-substraatcomplex remt. Er zijn echter enkele allostere activatoren die de affiniteit tussen het enzym en het substraat bevorderen en het enzymatische gedrag positief beïnvloeden. We hopen dat dit artikel u heeft geholpen om een ​​overzicht te hebben van de verschillende factoren die bevorderen remmen de werking van verschillende enzymen die in levende cellen aanwezig zijn. Uit de hierboven verstrekte informatie kan worden geconcludeerd dat alle enzymen een gunstige conditie vereisen om correct te kunnen functioneren. Een ongunstige toestand neigt de enzymatische activiteit negatief te beïnvloeden